[1930 노벨화학상] 한스 피셔 : 피의 붉은색과 잎의 초록색, 헤민과 엽록소의 비밀을 풀다

1930년 12월, 스톡홀름.

한스 피셔가 노벨화학상 시상대에 올랐을 때, 그의 뒤에는 20년에 걸친 집요한 연구의 역사가 있었습니다.

그는 두 가지 위대한 질문을 풀었습니다.

첫 번째 질문 — 왜 피는 붉은가? 혈액의 붉은 색을 만드는 헤모글로빈 속 헤민(haemin)이라는 물질의 화학 구조는 무엇인가?

두 번째 질문 — 왜 잎은 초록인가? 식물이 햇빛으로 광합성을 하는 데 쓰이는 엽록소(chlorophyll)의 화학 구조는 무엇인가?

이 두 물질은 외관상 전혀 달라 보이지만, 피셔는 그것들이 본질적으로 같은 구조적 골격 — 포르피린 고리 — 를 공유한다는 것을 밝혔습니다. 피의 붉은색과 잎의 초록색이 같은 분자 설계에서 비롯된다는 것 — 이 발견은 생명의 통일성을 보여주는 아름다운 사례였습니다.

더 나아가 피셔는 헤민을 실험실에서 화학 합성하는 데 성공했습니다. 생체 분자를 인공적으로 합성한 초기 사례 중 하나였습니다.

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🏆 수상 이유 — 헤민과 엽록소 연구

 

 

 

"for his researches into the constitution of haemin and chlorophyll and especially for his synthesis of haemin"

 

 

노벨위원회는 두 가지를 강조했습니다. 헤민과 엽록소의 구조 연구, 그리고 특히 헤민의 합성.

'특히 헤민의 합성'이라는 표현에 주목할 필요가 있습니다. 구조를 아는 것과 그것을 합성하는 것은 다른 수준의 성취입니다. 합성을 할 수 있다는 것은 구조를 진정으로 이해했다는 가장 강력한 증거입니다. 피셔는 구조를 분석하는 것에 그치지 않고, 그 구조대로 분자를 만들어내는 데 성공했습니다.

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📜 회히스트의 화학자 — 피셔의 생애

 

한스 피셔는 1881년 7월 27일, 독일 헤센의 회히스트에서 태어났습니다.

아버지 오이겐 피셔는 염료와 화학 회사의 감독이었고, 어머니 하나는 수학 교수의 딸이었습니다. 집안은 화학과 과학에 친숙한 환경이었습니다.

마르부르크 대학교에서 의학과 화학을 함께 공부한 피셔는 이 두 분야의 결합 — 의학적으로 중요한 화합물들의 화학 구조를 연구하는 것 — 에 평생 매진했습니다.

1904년 의학 박사 학위를 취득하고, 1908년 화학 박사 학위도 받았습니다. 이중 박사 학위는 그가 의화학, 즉 생체 화합물의 화학을 연구하는 데 이상적인 준비를 갖추었음을 보여줍니다.

1916년 뮌헨 공과대학 의화학 교수로 임명되어 이후 뮌헨을 떠나지 않고 연구에 몰두했습니다.

 

에밀 피셔의 그늘

 

한스 피셔는 당시 독일 화학계의 거인 에밀 피셔(설탕과 아미노산 화학으로 1902년 노벨화학상 수상)와 성이 같지만, 친족 관계가 아닙니다. 동명이인으로 혼동을 피하기 위해 '한스 피셔'라고 명시되는 경우가 많습니다.

에밀 피셔의 연구실에서도 잠시 공부한 한스 피셔는, 그 위대한 화학자의 영향을 받으면서도 자신만의 연구 영역을 개척했습니다.

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⚗️ 포르피린의 세계 — 생명의 핵심 분자

 

한스 피셔의 연구는 포르피린(porphyrin)이라는 분자 그룹을 중심으로 이루어졌습니다.

포르피린은 네 개의 피롤 고리(5원 질소 함유 고리)가 메틴 연결기로 연결된 대형 방향족 고리 구조입니다. 이 구조의 중심에 금속 이온이 배위 결합으로 자리잡습니다.

헤민의 경우 중심 금속은 철(Fe²⁺ 또는 Fe³⁺)이고, 엽록소의 경우 중심 금속은 마그네슘(Mg²⁺)입니다.

같은 포르피린 고리, 다른 중심 금속 — 이것이 피의 붉은색(철 포르피린)과 잎의 초록색(마그네슘 포르피린)을 만드는 구조적 비밀입니다.

 

헤민의 구조 분석

 

헤모글로빈은 산소를 운반하는 혈액 단백질입니다. 헤모글로빈의 산소 결합 부위가 바로 헤임(heme) 이며, 헤임의 염산 염이 헤민 입니다.

피셔는 헤민을 염산과 철의 염으로 분해하는 실험에서 시작하여, 포르피린 고리의 구조를 단계적으로 해명했습니다.

포르피린 고리에는 4개의 피롤 고리와 다양한 위치에 붙어 있는 치환기들이 있습니다. 헤임의 경우 메틸기, 비닐기, 프로피온산기 등이 특정 위치에 배치되어 있습니다.

피셔는 수년간의 분해·산화·환원 실험을 통해 이 치환기들의 위치와 구조를 하나씩 밝혀냈습니다.

 

헤민의 전합성 성공 (1929)

 

1929년, 피셔는 마침내 헤민의 전합성(total synthesis — 단순한 출발 물질에서 시작하여 복잡한 목표 분자를 순수 화학 합성으로 만드는 것)에 성공했습니다.

작은 분자들로부터 시작하여 포르피린 고리를 만들고, 여기에 철을 도입하여 헤민을 합성했습니다. 합성된 헤민은 천연 헤민과 모든 화학적·물리적 성질이 동일함이 확인되었습니다.

이것은 단순히 "구조를 알아냈다"는 확인이 아니었습니다. 그것은 생체 분자의 합성이 가능하다는 것, 생명 현상을 화학 실험실에서 재현할 수 있다는 것을 보여주는 이정표였습니다.

 

엽록소 연구

 

헤민 연구와 병행하여 피셔는 엽록소의 구조도 연구했습니다.

엽록소는 헤임과 같은 포르피린 고리 골격을 가지지만, 중심 금속이 마그네슘이고 고리에 붙은 치환기들이 다릅니다. 또한 엽록소에는 피톨(phytol)이라는 긴 탄화수소 사슬이 하나의 카복실기에 에스테르 결합으로 연결되어 있습니다.

엽록소 a (C₅₅H₇₂MgN₄O₅)와 엽록소 b (C₅₅H₇₀MgN₄O₆) — 식물에 있는 두 가지 주요 엽록소의 구조 차이도 피셔의 연구에서 밝혀졌습니다.

엽록소의 완전한 전합성은 피셔가 세상을 떠난 후인 1960년 로버트 우드워드가 달성했습니다.

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🔬 포르피린 화학의 현대적 의미

 

한스 피셔가 열어준 포르피린 화학의 세계는 현대 의학과 기술에서 매우 다양하게 응용됩니다.

 

암 진단과 치료 — 포르피린의 의학적 응용

 

포르피린 화합물은 특정 파장의 빛을 흡수하여 활성 산소를 생성하는 성질이 있습니다. 이 성질을 이용한 광역학 치료 (Photodynamic Therapy, PDT)는 암 치료에 사용됩니다.

포르피린 계열 감광제를 종양 세포에 주입하고 특정 파장의 레이저를 조사하면, 감광제가 활성화되어 주변에 독성 활성 산소를 생성하여 암세포를 파괴합니다. 피부암, 식도암, 폐암 등의 치료에 사용됩니다.

 

사이토크롬과 에너지 대사

 

미토콘드리아의 전자전달계에서 핵심 역할을 하는 사이토크롬 들도 철 포르피린 단백질입니다.

사이토크롬 c, 사이토크롬 b, 사이토크롬 aa₃ — 이 단백질들이 전자를 전달하면서 ATP 합성의 에너지를 만들어냅니다. 모든 호기성 생물의 에너지 대사 핵심에 포르피린이 있는 것입니다.

 

광합성 연구

 

식물의 광합성 메커니즘 연구에서 엽록소의 구조와 광화학 반응이 어떻게 이루어지는지를 이해하는 것이 핵심입니다.

광합성 반응 센터에서 엽록소 분자들이 어떻게 배열되어 있는지, 빛 에너지가 어떻게 화학 에너지로 변환되는지를 밝히는 것은 현재도 활발히 연구되고 있는 분야입니다. 1988년 요한 다이젠호퍼, 로베르트 후버, 하르트무트 미헬이 광합성 반응 센터의 3차원 구조를 결정하여 노벨화학상을 수상했습니다.

인공 광합성 — 태양 에너지를 이용해 물에서 수소를 생산하거나 이산화탄소를 유기물로 전환하는 기술 — 도 엽록소의 원리에서 영감을 받은 것입니다.

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🌍 비극적 최후 — 전쟁이 앗아간 과학자

 

한스 피셔의 삶은 비극으로 끝났습니다.

제2차 세계대전 말기인 1944~45년, 뮌헨은 연합국의 공중 폭격으로 심각한 피해를 입었습니다. 1945년 3월, 피셔의 연구실과 도서관이 공습으로 불타버렸습니다. 수십 년간 쌓아온 연구 자료들이 재가 되었습니다.

1945년 3월 31일, 피셔는 뮌헨에서 스스로 목숨을 끊었습니다. 그의 나이 63세였습니다.

연구 자료의 소실이 그를 절망하게 했다는 해석이 있습니다. 또한 전쟁 말기의 전반적인 혼란과 절망, 나치 독일의 붕괴를 앞두고 독일 지식인들이 느꼈던 깊은 위기감도 영향을 미쳤을 것입니다.

피의 붉은색과 잎의 초록색 속에서 생명의 공통된 원리를 발견했던 화학자의 마지막이 이토록 가혹했다는 것은, 전쟁이 얼마나 많은 것을 파괴하는지를 다시 한번 상기시켜 줍니다.

그러나 그가 남긴 포르피린 화학의 유산은 지금도 생명과학과 의학의 핵심에 살아있습니다.